![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Книжкові видання та компакт-диски ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Журнали та продовжувані видання ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Автореферати дисертацій ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Реферативна база даних ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Наукова періодика України ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Тематичний навігатор ![](/irbis_nbuv/images/db_navy.gif) Авторитетний файл імен осіб
![Mozilla Firefox](../../ico/mf.png) |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>AT=Блажеєвський Новий метод для визначення$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 1
|
1. |
Блажеєвський М. Є. Новий метод для визначення активності холінестерази [Електронний ресурс] / М. Є. Блажеєвський, О. В. Ковальська, В. В. Дядченко // Журнал органічної та фармацевтичної хімії. - 2021. - Т. 19, вип. 2. - С. 48-52. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/jofkh_2021_19_2_8 Мета роботи - опрацювати принципово новий метод визначення активності холінестерази крові, який би дозволив досягнути необхідної точності та відтворюваності результатів аналізу, а також створити безпечні умови праці під час виконання аналізу. Запропонований кінетичний метод визначення активності холінестерази полягає у фотометричному вимірюванні швидкості ензимного гідролізу (ШЕГ) субстрату ацетилхоліну (за його залишком) у середовищі фосфатного буферу з використанням n-фенетидину як індикатора. ШЕГ ацетилхоліну вимірювали за тангенсом кута нахилу (ТКН) лінійної ділянки кінетичної кривої у координатах A - t за довжини хвилі 358 нм. Лінійну залежність умовної швидкості реакції (tg<$E alpha>) від концентрації ферменту спостерігали в інтервалі концентрацій 0,12 - 0,36 мг/мл. Метрологічні характеристики опрацьованого способу становили: RSD = 2,0 % (n = 5; P = 0,95), правильність 0,4 %. Це свідчить, що запропонований спосіб визначення активності холінестерази крові характеризується високою чутливістю, достовірністю і відтворюваністю результатів. Досліди з визначення ШЕГ повторювали тричі з кожною концентрацією ензиму (КЕ). За отриманими даними будували кінетичні криві в координатах A - t, за прямолінійними ділянками яких розраховували ТКН у хв<^>-1. Градуювальний графік будували за усередненими значеннями ТКН, які відповідали певній концентрації розчину робочого стандартного зразка ензиму. Розраховували рівняння градуювальної залежності tg<$E alpha> - КЕ за методом найменших квадратів. Рівняння градуювальної залежності tg<$E aplha> - КЕ мало вигляд tg<$E alpha> (хв<^>-1) = -0,17с + 9,13 (r = 0,999). Висновки: у результаті проведених досліджень було опрацьовано новий метод визначення активності ферменту холінестерази, який характеризується високою чутливістю, достовірністю і відтворюваністю результатів, а також дозволяє забезпечити безпечні умови праці під час виконання аналізу.
|
|
|