Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Реферативна база даних (1)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>AT=Блажеєвський Новий метод для визначення$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 1
1.

Блажеєвський М. Є. 
Новий метод для визначення активності холінестерази [Електронний ресурс] / М. Є. Блажеєвський, О. В. Ковальська, В. В. Дядченко // Журнал органічної та фармацевтичної хімії. - 2021. - Т. 19, вип. 2. - С. 48-52. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/jofkh_2021_19_2_8
Мета роботи - опрацювати принципово новий метод визначення активності холінестерази крові, який би дозволив досягнути необхідної точності та відтворюваності результатів аналізу, а також створити безпечні умови праці під час виконання аналізу. Запропонований кінетичний метод визначення активності холінестерази полягає у фотометричному вимірюванні швидкості ензимного гідролізу (ШЕГ) субстрату ацетилхоліну (за його залишком) у середовищі фосфатного буферу з використанням n-фенетидину як індикатора. ШЕГ ацетилхоліну вимірювали за тангенсом кута нахилу (ТКН) лінійної ділянки кінетичної кривої у координатах A - t за довжини хвилі 358 нм. Лінійну залежність умовної швидкості реакції (tg<$E alpha>) від концентрації ферменту спостерігали в інтервалі концентрацій 0,12 - 0,36 мг/мл. Метрологічні характеристики опрацьованого способу становили: RSD = 2,0 % (n = 5; P = 0,95), правильність 0,4 %. Це свідчить, що запропонований спосіб визначення активності холінестерази крові характеризується високою чутливістю, достовірністю і відтворюваністю результатів. Досліди з визначення ШЕГ повторювали тричі з кожною концентрацією ензиму (КЕ). За отриманими даними будували кінетичні криві в координатах A - t, за прямолінійними ділянками яких розраховували ТКН у хв<^>-1. Градуювальний графік будували за усередненими значеннями ТКН, які відповідали певній концентрації розчину робочого стандартного зразка ензиму. Розраховували рівняння градуювальної залежності tg<$E alpha> - КЕ за методом найменших квадратів. Рівняння градуювальної залежності tg<$E aplha> - КЕ мало вигляд tg<$E alpha> (хв<^>-1) = -0,17с + 9,13 (r = 0,999). Висновки: у результаті проведених досліджень було опрацьовано новий метод визначення активності ферменту холінестерази, який характеризується високою чутливістю, достовірністю і відтворюваністю результатів, а також дозволяє забезпечити безпечні умови праці під час виконання аналізу.
Попередній перегляд:   Завантажити - 690.756 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського