Книжкові видання та компакт-диски Журнали та продовжувані видання Автореферати дисертацій Реферативна база даних Наукова періодика України Тематичний навігатор Авторитетний файл імен осіб
|
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Коршун Л$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 5
Представлено документи з 1 до 5
|
1. |
Коршун Л. Н. Параметры специфического взаимодействия сывороточных антител с рекомбинантным аналогом гликопротеина G вируса простого герпеса 2-го типа [Електронний ресурс] / Л. Н. Коршун, Г. В. Ковтонюк, Л. Н. Мойса, Е. К. Киселева, Л. А. Ганова, М. И. Вудмаска, Н. Я. Спивак // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 6. - С. 57-65. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_6_7 Определены параметры специфического взаимодействия, такие как аффинность и авидность, сывороточных IgG в процессе образования иммунокомплекса с рекомбинантным антигеном вируса простого герпеса 2-го типа. В ходе проведенных исследований установлено, что все положительные к этому вирусу сыворотки содержат высокоаффинные антитела (показатель степени константы аффинности находился в диапазоне 10<^>7 - 10<^>8 M<^>-1). Наивысшее значение индекса авидности 81,15 % наблюдалось у антител сыворотки № 2, а у образцов № 1 и № 3 эти значения ниже: 62,50 и 65,0 % соответственно, хотя достоверное различие между ними отсутствовало (P >> 0,05). Полученные результаты оценки авидности этих сывороток хорошо согласовались с теоретическими значениями констант аффинности, которые определяли в формате непрямого иммуноэнзимного анализа согласно методу Фриге и др. с использованием уравнений Скэтчарда, Клотца, а также уравнения Стивенса. Для одной из сывороток (№ 4) установлено расхождение между величиной аффинности и уровнем авидности антител. Так, значение константы аффинности, рассчитанное с помощью уравнения Стивенса, составляло <$E 2,08~cdot~10 sup 8~roman M sup -1>, при этом индекс авидности антител 23,50 % достоверно ниже (P << 0,05) относительно высокоавидных сывороток. Полученные результаты являются весомым вкладом в усовершенствование существующих методов лабораторной диагностики вируса простого герпеса, а также обнаружения вирус специфических антител в сыворотке крови.
| 2. |
Коршун Л. Н. Оптимизация условий получения Очищенной субстанции рекомбинантного Альфа-2B интерферона человека из фракции растворимого протеина, экспрессируемого в бактериях Escherichia coli [Електронний ресурс] / Л. Н. Коршун, И. В. Орловская, Л. Н. Мойса, М. И. Вудмаска, А. И. Мельник, А. Ю. Горлов, С. В. Михалап, Н. Я. Спивак // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 1. - С. 62-69. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_1_9 Полученные к настоящему времени данные свидетельствуют о важной контрольно-регуляторной функции интерферонов в сохранении гомеостаза, о наличии прямых и обратных связей между интерферонами, иммунной и нейроэндокринной системами, которые в совокупности составляют основу биологической защиты организма. Применение интерферона в терапии ряда заболеваний базируется главным образом на его антивирусных, антипролиферативных, иммуномодулирующих и радиопротекторных свойствах. Однако широкое внедрение этих препаратов, получаемых из лейкоцитов периферической крови доноров, ограничивается их высокой стоимостью и дефицитом биологически безопасного сырья. Важным достижением в области изучения биологических свойств лейкоцитарного интерферона человека было определение его аминокислотной последовательности, что с помощью ДНК-технологий позволило получить первые искуcственные аналоги, пригодные для применения в клинической практике. В современном биотехнологическом производстве рекомбинантных протеинов используют клетки различных микроорганизмов. Цель работы - подбор оптимальных условий индукции биосинтеза растворимой формы альфа-2b интерферона человека в клетках бактерий Escherichia coli и разработка эффективной технологии получения очищенной субстанции, пригодной для изготовления препаратов интерферона терапевтического назначения. В ходе исследований применен плазмидный вектор рЕТ32а, содержащий вставку гена, продуктом экспрессии которого в клетках E. coli штамма Origami(DE3) был рекомбинантный аналог природного лейкоцитарного альфа-2b интерферона человека. Подобраны оптимальные параметры культивирования продуцента для максимального выхода растворимой формы заданного протеина. Разработана трехступенчатая схема хроматографической очистки альфа-2b интерферона, включающая катионо- и анионообменную хроматографию с применением сорбентов: CM-toyopearl и DEAE-toyopearl, а также гель-фильтрацию. При этом степень очистки полученной субстанции альфа-2b интерферона составляла 96 - 98 %, а выход протеина - 2,31 мг в расчете на 1 л питательной среды.
| 3. |
Коршун Л. М. Суперсинтез розчинного протеїну — продукту експресії гена, що містить імунодомінантні ділянки глікопротеїну G вірусу герпесу 2-го типу, у бактерійній системі Escherichia coli [Електронний ресурс] / Л. М. Коршун, Л. М. Мойса, Г. В. Ковтонюк, Л. О. Ганова, О. К. Кисельова, М. Я. Співак // Biotechnology. - 2011. - Vol. 4, № 4. - С. 64-72. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2011_4_4_8
| 4. |
Коршун Л. Н. Влияние физиологического состояния клеток бактерий Escherichia coli на экспрессию растворимого белка – рекомбинантного аналога гликопротеина G вируса простого герпеса 2 типа [Електронний ресурс] / Л. Н. Коршун, Л. Н. Мойса, Л. А. Ганова, М. И. Вудмаска, Г. В. Ковтонюк, Е. К. Киселёва, Н. Я. Спивак // Мікробіологічний журнал. - 2011. - Т. 73, № 5. - С. 36-46. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2011_73_5_7 Показано, что рекомбинантный белок GST-HSV2gG, содержащий иммунодоминантные области гликопротеина G вируса простого герпеса 2 типа (ВПГ-2), в экспрессирующей клеточной системе бактерий Escherichia coli BL21(DE3) накапливается как в виде телец включений, так и в растворимой форме. При этом соотношение между белковыми фракциями варьирует в зависимости от физиологического состояния клеток перед запуском биосинтеза. Методом математического моделирования кривых роста, на основе применения логистической функции Ферхюльста, определены кинетические показатели роста бактериальной популяции. Установлено, что индукция биосинтеза в фазе ускорения роста культуры (при ОП600 = 0,3 о.е.) с использованием 0,1 мМ ИПТГ позволяет получить максимальный выход растворимого белка (26,75 мг/л или 17,6 мг/г биомассы). Разработан метод двухэтапной хроматографической очистки целевого продукта с применением технологий иммобилизованной металл-аффинной и аффинной хроматографий. Антигенная активность растворимого белка GST-HSV2gG достоверно (в три раза) превышала величину активности рекомбинантного белка, очищенного из телец включений (<$Ep~<<~0,05>) и была сопоставима с аналогичным показателем коммерческого образца (<$Ep~>>~0,05>), что позволяет использовать полученный препарат в составе иммуносорбента тест-системы для диагностики IgG к ВПГ-2.
| 5. |
Ковтонюк Г. В. Імуноферментна тест-система для серодіагностики вірусу герпесу 2 типу [Електронний ресурс] / Г. В. Ковтонюк, Л. М. Коршун, В. О. Шевчук, О. К. Кисельова, М. І. Вудмаска, Л. О. Ганова, М. І. Терещенко, Л. М. Мойса, М. Я. Співак // Мікробіологічний журнал. - 2012. - Т. 74, № 2. - С. 67-72. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2012_74_2_13 На основі рекомбінантного білка gG2 (JSC Diaproph-Med) сконструйовано імуноферментну тест-систему для виявлення імуноглобулінів класу G до вірусу герпесу 2 типу з визначенням їх авідності. За допомогою розробленої тест-системи досліджено розподіл специфічних антитіл із різними індексами авідності серед донорської популяції. Розроблену тест-систему можливо використовувати для підтвердження як первинної інфекції, так і для диференціації первинного захворювання від хронічного процесу та реактивації вірусу. Тому розроблена тест-система може бути додатковим методом діагностики герпетичної інфекції.
|
|
|