Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Purkan$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 2
Представлено документи з 1 до 2
1.

Purkan 
Mutation of katG in a clinical isolate of Mycobacterium tuberculosis: effects on catalase-peroxidase for isoniazid activation [Електронний ресурс] / Purkan, Ihsanawati, D. Natalia, Y. M. Syah, D. S. Retnoningrum, H. S. Kusuma // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2016. - Vol. 88, № 5. - С. 71-81. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2016_88_5_10
Мутації в гені katG часто пов'язані із резистентністю штаму Mycobacterium tuberculosis до ізоніазиду. Дослідження проведено з метою виявлення мутації katG в клінічному ізоляті (L8) з M. tuberculosis, стійкими до ізоніазиду за концентрації 1 мкг/мл. Охарактеризовано каталазу-пероксидазу KatG L8 і проведено вивчення структури протеїну з метою глибше зрозуміти процес активації препарату та механізм резистентності до нього M. tuberculosis. Ген katG клоновано та експресовано в Escherichia coli, вивчено властивості каталази-пероксидази KatG. Проведено моделювання структури протеїну для з'ясування причин зміни ензиматичної активності. Встановлено заміщення каталази-пероксидази A713G, що відповідає заміні Asn238Ser в L8 katG. Модифікація Asn238Ser у протеїні L8 KatG призводила до зниження активності каталази-пероксидази й окиснення ізоніазиду. Каталітична ефективність (Kcat/KM) мутантного KatGAsn238Ser зменшувалась для каталази та пероксидази до 41 і 52 % відповідно. Мутант KatGAsn238Ser також знижував окиснення ізоніазиду на 62 % у порівнянні з диким типом KatG (KatGwt). Показано, що мутація Asn238Ser може призвести до нестабільності в сполучній ділянці KatG через вилучення електростатичного зв'язку, що з'єднує аміногрупу Asn238 із карбоксильною групою Glu233, яка представлена в KatGwt. Втрата електростатичного зв'язку в місці зв'язування субстрату в мутанта KatGAsn238Ser знижує активність ензимів, що, своєю чергою, зумовлює резистентність M. tuberculosis до ізоніазиду в ізоляті L8.
Попередній перегляд:   Завантажити - 2.533 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Purkan P. 
Immunogenicity assay of KatG protein from Mycobacterium tuberculosis in mice: preliminary screening of TB vaccine [Електронний ресурс] / P. Purkan, R. Budiyanto, R. Akbar, S. P. A. Wahyuningsih, W. Retnowati // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Vol. 90, № 6. - С. 62-69. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2018_90_6_9
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.316 Mb    Зміст випуску     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського