Зазначено, що ВІЛ-1 протеаза є головною мішенню під час створення антиретровірусних препаратів для терапії ВІЛ/СНІДу. Однак у разі використання інгібіторів з'являються резистентні штами вірусу, які мають мутації в структурі протеази. В ході вивчення молекулярних механізмів стійкості ВІЛ-1 протеази до інгібіторів необхідно враховувати внесок окремих точкових мутацій до сумарного ефекту резистентності. Дистальні мутації (такі, що не контактують з інгібітором) мало впливають на конформацію ВІЛ-1 протеази, але можуть суттєво змінювати молекулярну динаміку білка. Вивчено вплив дистальної мутації <$E roman {Leu10~symbol О~Ile}> на конформаційну рухливість ВІЛ-1 протеази. Для цього здійснено моделювання молекулярної динаміки мутанта <$E roman {Leu10~symbol О~Ile}> ВІЛ-1 протеази протягом 10 нс. Одержані результати порівняно з даними для нативної протеази. Суттєве зменшення середньоквадратичного відхилення <$E roman C sub alpha> атомів мутанта <$E roman {Leu10~symbol О~Ile}> свідчить про зростання стабільності просторової структури ВІЛ-1 протеази протягом вивченого часового інтервалу. Перерозподіл середньоквадратичних флуктуацій атомів відносно їх позицій, а також зміна напрямку повільних рухів протеази свідчать про вплив цієї мутації на динаміку ВІЛ-1 протеази, який спричинює збільшення конформаційної жорсткості. Обговорено ймовірний вплив зміни молекулярної динаміки на стійкість протеази до інгібіторів.

• Дубина Володимир Миколайович (хімічні науки)
• Корнелюк Олександр Іванович (1950–) (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"