Представлено результати досліджень взаємодії тромбіну людини з органічними лігандами іонної природи, які містять неполярні групи. Показано, що основою зв'язування ферменту з лігандами є електростатична взаємодія, в той час як гідрофобне зв'язування відіграє лише додаткову роль у реакції фермент - ліганд. Цей факт підтверджено відсутністю взаємодії між тромбіном і риванолом, який має позитивний заряд біля громіздкої гідрофобної групи. Наведено нові відомості щодо лігандної специфічності зв'язувальних ділянок активного центру тромбіну. Показано важливе значення взаєморозташування гідрофобних груп лігандів для їх взаємодії з ферментом. Припущено, що зв'язування тромбіну з органічними лігандами відбувається за рахунок аніонної ділянки <$E beta>-домена активного центру тромбіну, в якому знаходяться основні амінокислоти - аргінін і лізин (Lys 68, Arg 78, Arg 77, Arg 66 та ін.). Аполярна зв'язувальна ділянка активного центру тромбіну забезпечує гідрофобну взаємодію. Показано, що сполуки, які містять аніон <$E roman SO sub 3 sup -> і мають декілька рознесених у просторі громіздких гідрофобних груп, взаємодіють із ферментом більш інтенсивно. Так, росселін - із симетричним гідрофобним ядром (чотири бензольних кільця) - є найбільш ефективним лігандом для зв'язування із тромбіном. Зроблено висновок, що метод, відомий як матрикс копреципітації та кокристалізації (МСС), є перспективним для масштабного застосування під час виділення тромбіну. Одержані результати досліджень свідчать про бактеріостатичний і стабілізувальний вплив низькомолекулярних азобензольних лігандів на досить лабільні молекули тромбіну.

• Волков Георгій Леонідович (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"